2009, Agosto 5- Legame tra RNA virale e risposta immunitaria

Nella sua lotta contro l' intrusione del virus, un enzima del nostro sistema immunitario puo' interferire con alcuni tipi di RNA virale, secondo gli scienziati.

La chiave risiede nell'RNA del virus- una lunga catena molecolare spesso usata per fabbricare proteine- e su come regola un enzima chiamato proteina Kinasi R (PKR) secondo i ricercatori dello Stato di Pennsylvania, l'Universita' del Connecticut e l'Universita' di Pechino.

"Il PKR gioca un ruolo importante nel sistema immunitario umano" ha detto Laurie Heinicke, studente di chimica e autore dello studio "E' attivato da lunghe strisce di RNA a doppia elica. Come parte della nostra risposta immunitaria, il PKR puo' riconoscere la doppia elica dell'RNA virale ed inibire la loro produzione."

L'RNA virale entra nelle cellule umane quando i virus all'attacco iniettano il loro materiale genetico nelle cellule e le obbligano a fabbricare future generazioni di virus. Attaccandosi a specifici siti dell'RNA virale, il PKR puo' interrompere questo processo.

Oppure, secondo Heinicke " una volta attivato da certi RNA, il PKR blocca la sintesi delle proteine nella cellula infettata e alla fine causa la morte della cellula."

Un modo per far si che questo accada per l'RNA virale e' formare dapprima coppie chiamate dimeri. Questi dimeri RNA possono allora permettere a gruppi di PKR di legarsi a loro formando altri dimeri , uno stato che permette al PKR di essere piu' efficace contro l'attacco virale.

"Abbiamo dimostrato che una piccola regione del genoma dell'HIV-1 chiamato TAR puo' regolare il PKR. Il punto, tuttavia e ' che questo RNA deve formare un dimero per essere un attivatore."

L'extra lunghezza che il dimero RNA fornisce e' critica per incoraggiare il PKR ad accoppiarsi e funzionare correttamente.

Nei loro esperimenti, gli scienziati hanno scoperto che il dimero RNA attivava il PKR da 9 a 118 volte piu' che la singola elica di RNA, dipendendo dal tipo di RNA. La dimerizzazione dell'RNA attivava piu' PKR quando il TAR non mostrava difetti strutturali.

"Aggiungendo questi difetti diminuisce il numero di posti dove il PKR puo' legarsi all'RNA."

Gli scienziati hanno costruito degli RNA per rimuovere i difetti del TAR. Dimeri di questi RNA hanno aumentato l'attivita' del PKR .

"Questo ci porta a che l'attuale struttura molecolare e' quella che attiva il PKR."