Sintentizzata la proteina FLR composta da 242 aminoacidi.

I chimici della Vanderbilt hanno appena fabbricato una proteina composta da 242 aminoacidi ; il record precedente era del 2003 ed era di 160 aminoacidi.

La molecola sintetizzata è una variante di una proteina che la natura utilizza per la fabbricazione dell' istidina aminoacido essenziale.

La proteina sintetica convalida un nuovo approccio che permette di sviluppare un design funzionale delle proteine ​​artificiali notevolmente maggiore rispetto al passato.

"Ora abbiamo gli algoritmi di cui abbiamo bisogno per progettare proteine ​​di grandi dimensioni con forme che non si vedono in natura. Questo ci dà gli strumenti di cui abbiamo bisogno per creare nuovi, più efficaci anticorpi e altre proteine ​​benefiche", ha detto Jens Meiler, il professore associato di chimica alla Vanderbilt che ha condotto il lavoro.

Recentemente, gli ingegneri hanno sperimentato le proteine ​​come una strategia potenziale per il trattamento dell'HIV.
Utilizzando vaccini-proteine ​​progettate nei topi hanno progettato proteine ​​artificiali che imitano gli anticorpi per neutralizzare le infezioni influenzali. La tecnica sviluppata presso la Vanderbilt promette di ampliare la portata di questi sforzi in modo sostanziale.

Questo è importante perché le proteine ​​sono le molecole più importanti nelle cellule viventi. Esse svolgono la maggior parte dei compiti vitali all'interno di un organismo vivente. Ci sono centinaia di migliaia di proteine ​​diverse. Essi sono disponibili in una garnde varietà di forme e dimensioni. Possono essere tonde o lunghe e sottili, rigide o flessibili. Ma sono tutte fatte di catene lineari dei 20 aminoacidi codificati nel genoma dell'organismo.

Le Proteine ​​assumono questa varietà di forme e dimensioni a seconda della disposizione del modo in cui sono piegate.

Nel corso degli ultimi 10 anni un numero crescente di proteine ​​che non esistono in natura sono state progettate "in silico" (in un computer). Gli scienziati usano sofisticati software di modellazione proteica che incorporano le leggi della fisica e della chimica per trovare sequenze di amminoacidi che si piegano in forme stabili e hanno funzioni specifiche.

Immaginate di fare una collana di 10 perle con perline che sono disponibili in 20 colori diversi. Ci sono più di 10 miliardi di combinazioni possibili. Questo fornisce un'idea della complessità insita nella progettazione delle nuove proteine. Per una proteina di una certa dimensione, il software di modellazione crea milioni di versioni mettendo ogni aminoacido in ogni posizione per valutare la stabilità della molecola risultante. Questo richiede un enorme quantità di potenza di calcolo che sale alle stelle come la lunghezza degli aumenti di proteine.

"Il limite attuale di questo approccio, anche utilizzando i supercomputer più veloci, era di circa 120 aminoacidi," ha detto Meiler. Il detentore del record precedente conteneva 106 aminoacidi. La proteina di nuova concezione contiene 242 aminoacidi. Il gruppo di Vanderbilt ha modificato questo limite utilizzando lo strumento di ingegneria proteica denominato Rosetta in modo che possa incorporare le simmetrie nel processo di progettazione.

Questo successo fornisce un nuovo supporto per una controversa teoria sull'evoluzione proteica chiamata duplicazione dei geni e ipotesi di fusione. Il vantaggio di piccole proteine ​​è che possono evolvere rapidamente in risposta ai cambiamenti, ma più grandi proteine ​​possono svolgere funzioni più complesse. La natura ha trovato un modo per ottenere entrambi i vantaggi, selezionando piccole proteine ​​che possono interagire con altre copie di se stesse a formare i più grandi proteine, che sono chiamate dimeri. Una volta che i dimeri utili sono stati creati il ​​gene che codifica la proteina originale viene duplicato e si fonde per formare un nuovo gene in grado di produrre direttamente il dimero. Dopo la sua creazione, il gene dimero è gradualmente modificato dalla selezione naturale per rendere più efficiente la proteina e sviluppare nuove funzioni.

Poichè hanno due metà identiche,i dimeri hanno un ampio grado di simmetria. Prendendo in considerazione queste simmetrie, il gruppo Vanderbilt è stato in grado di ridurre notevolmente la quantità di tempo di calcolo necessario per creare la proteina FLR. Utilizzando 400 processori del supercomputer presso il Centro di Advanced Computing Vanderbilt per la ricerca e l'istruzione, ci sono voluti 10 giorni di lavorazione per trovare la configurazione più stabile.

Per verificare la precisione del loro design, i ricercatori hanno sintetizzato la sequenza del DNA che produce la proteina, inserito questo dna nei batteri E.coli e determinato che hanno prodotto la proteina ed è piegata nel modo corretto.

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