2009, giugno 16- rivelata la struttura a conchiglia dell'HIV

Una nuova ricerca degli scienziati del The Scripps Research Institute e altre istituzioni hanno dato un'immagine del virus dell'immunodeficienza umana a forma di conchiglia, rivelando come e' tenuta insieme e dei modi possibili per romperla.

Precedentemente gli scienziati avevano riconosciuto che il materiale genetico dentro l'HIV e' racchiuso dentro una conchiglia chiamata capside che e' formata da un arrangiamento a forma di favo di circa 250 proteine esagonali che formano i blocchi. Per infettare le cellule umane, il virus HIV si lega ai recettori di superficie della cellula, e quindi il capside viene liberato nel citoplasma della cellula.

Da quando l'HIV/AIDS e' stato riconosciuto per la prima volta nel 1981, numerosi farmaci e combinazioni di farmaci hanno permesso agli individui infettati di vivere piu' a lungo e con vite piu' sane. Tuttavia la resistenza ai farmaci esistenti ha creato un'urgente necessita' di nuove strategie terapeutiche.

Gli attuali farmaci bersagliano critici passi del ciclo vitale del virus. Per esempio , gli inibitori delle proteasi bloccano il processo proteico che genera componenti virali- uno dei quali e' la proteina CA.

Altri possibili modi di bloccare l'infezione sarebbero imperdire la formazione del capside bloccando l'assemblaggio delle molecole CA o scoprire un modo per destrutturare il capside una volta costituito.

Ma per destabilizzare il capside e' necessario sapere precisamente com'e´tenuto insieme.

Nessuno e' stato in grado di visualizzare l'esamero CA con risoluzione atomica"ha detto Yeager "Altri gruppi sono stati capacidi vedere strutture di regioni individuali del CA. Ma da queste strutture non era chiaro come le proteine CA si mantenessero insieme."

Per fare il capside, gruppi di sei molecole proteiche CA dapprima formano esameri, che poi si associano uno con l'altro per costruire il favo simile alla conchiglia costituita da 250 esameri. Le terminazioni della conchiglia sono chiuse dall'inserzione di sette e cinque pentameri di proteine CA, che mantengono l'apparenza del capside simile ad un cono.

Per poter vedere l'esamero CA ad alta risoluzione, il gruppo di Yeager ha utilizzato la cristallografia a raggi X. Sono stati poi usati metodi computerizzati per interpretare i quadri e per calcolare la posizione di ogni atomo nella molecola cristallizzata.

Sapere precisamente come e dove le proteine CA interagiscono, da ai ricercatori chiavi su come interferire con queste connessioni.